Innehåll
Katalasenzymet är ett av de mest effektiva enzymerna som är kända, eftersom varje enzym kan utföra nästan 800 000 katalytiska händelser per sekund. Den viktigaste katalasfunktionen är att skydda celler från väteperoxid (H2O2) molekyler genom att omvandla dem till syre (O2) och vatten (H2O). H2O2 kan skada DNA.
Katalas bildas av fyra enskilda delar, eller monomerer, som lindas in i ett hantelformat enzym. Varje monomer har ett katalytiskt centrum som innehåller en hemmolekyl som binder syre. Varje monomer binder också en molekyl av NADPH, som skyddar enzymet självt från de skadliga effekterna av H2O2.
Catalase fungerar bäst vid ett pH av 7 och är mycket rikligt med peroxisomer, som är påsarna i en cell som bryter ned toxiska molekyler.
Catalasestruktur: Alla fyra en och en för alla
Catalase är ett fyrdelat enzym eller en tetramer. Fyra monomerer sveper runt varandra för att bilda ett hantelformat enzym. Varje monomer har fyra domäner, eller delar - liknande kroppsdelar som gör olika saker.
Den andra domänen är den som innehåller heme-gruppen. Den tredje domänen är den kända som lindningsdomänen, och det är där de fyra monomererna sveper runt varandra för att bilda en tetramer.
Många saltbroar, eller joniska interaktioner mellan positivt och negativt laddade aminosyrasidokedjor, håller de fyra monomererna samman. Monomererna väver runt varandra, vilket gör tetramer-enzymet mycket stabilt.
Det bär verktyg
Varje monomer i katalas-tetramer innehåller en hemgrupp. Hemgrupper är skivformade molekyler som har en järnatom i centrum, som binder syre. Hemet begravs i mitten av den katalytiska domänen för varje monomer. Varje katalasermonomer binder också en NADPH-molekyl, men vid dess yta.
NADPH är där för att skydda enzymet från H2O2 (väteperoxid) att den måste katalysera. En H2O2 molekyl kan bli en superoxidmolekyl, som är två syreatomer bundna till varandra, varvid en av dem har en extra elektron som är mycket reaktiv - vilket betyder att den kan interagera med elektronerna i kemiska bindningar på andra molekyler och bryta dessa bindningar.
Det är så snabbt
Syreradikaler, såsom H2O2, produceras genom normala cellulära processer. Eftersom de är farliga för cellen måste de omvandlas till godartade molekyler.
Catalase är en av de snabbaste kända enzymerna. Varje monomer i katalas-tetramer kan utföra nästan 200 000 katalytiska händelser per sekund. Eftersom en tetramer har fyra monomerer kan varje katalasenzym göra nästan 800 000 katalytiska händelser per sekund.
Catalase behöver denna effektivitetsnivå eftersom H2O2 är farligt för cellen. Katalasenzymer ackumuleras i påsar som kallas peroxisomer i en cell. Peroxisomer är vesiklar som bryter ned molekyler som är giftiga för cellen, inklusive syreradikaler såsom H2O2.
Neutralt pH
Forskare har studerat katalasaktiviteten vid ett pH-värde av 7,4 och vid 25 grader Celsius (77 grader Fahrenheit). Det optimala pH för katalasreaktionen är cirka 7, så ett sätt att forskare stoppar katalasaktiviteten i ett provrör är att ändra pH genom att tillsätta en stark syra eller en stark bas.
Inuti cellen ackumuleras katalas i peroxisomer, som har olika pH-värden när de mäts i olika celler. Tidskriften "IUBMB Life" rapporterade att peroxisomer har visat sig ha pH som sträcker sig från 5,8-6,0, 6,9-7,1 och 8,2.
Således kan olika peroxisomer innehålla olika mängder katalas, eller kan katalaset slå på eller av beroende på hur de reglerar deras interna pH-nivå.