Innehåll
Enzymer är kritiska proteinmolekyler i levande system som, när de väl syntetiserats, vanligtvis inte förvandlas till någon annan typ av molekyl, liksom ämnen som tas in som bränsle för matsmältnings- och andningsförfaranden (t.ex. socker, fett, molekylärt syre). Detta beror på att enzymer är det katalysatorer, vilket innebär att de kan delta i kemiska reaktioner utan att själva förändras, lite som moderator för en offentlig debatt som idealiskt rör deltagarna och publiken mot en slutsats genom att diktera argumentets villkor utan att lägga till någon unik information.
Över 2000 enzymer har identifierats och var och en av dem är involverade i en specifik kemisk reaktion. Enzymer är därför substratspecifika. De grupperas i ett halvt dussin klasser på grundval av vilken typ av reaktioner de deltar i.
Enzym Basics
Enzymer tillåter att ett stort antal reaktioner äger rum i kroppen under villkor av homeostas, eller övergripande biokemisk balans. Till exempel fungerar många enzymer bäst vid ett pH-värde (surhetsgrad) nära pH-värdet som kroppen normalt håller, vilket är i intervallet 7 (det vill säga varken alkaliskt eller surt). Andra enzymer fungerar bäst vid lågt pH (hög surhet) på grund av miljöens krav; till exempel är insidan av magen, där vissa matsmältningsenzymer verkar, mycket surt.
Enzymer deltar i processer som sträcker sig från blodkoagulation till DNA-syntes till matsmältning. Vissa finns endast i celler och deltar i processer som involverar små molekyler, såsom glykolys; andra utsöndras direkt i tarmen och verkar på bulkmaterial som svalt mat.
Eftersom enzymer är proteiner med ganska höga molekylmassor har de var och en en distinkt tredimensionell form. Detta bestämmer de specifika molekylerna som de verkar på. Förutom att de är pH-beroende är formen på de flesta enzymer temperaturberoende, vilket innebär att de fungerar bäst i ett ganska smalt temperaturområde.
Hur enzymer fungerar
De flesta enzymer fungerar genom att sänka aktiverings energi av en kemisk reaktion. Ibland förenar deras form reaktanterna fysiskt nära varandra i stil med kanske en idrottslagstränare eller arbetsgruppschef som har för avsikt att få en uppgift snabbare. Det antas att när enzymer binder till en reaktant, förändras deras form på ett sätt som destabiliserar reaktanten och gör den mer mottaglig för vilken kemisk förändring reaktionen innebär.
Reaktioner som kan fortsätta utan tillförsel av energi kallas exoterma reaktioner. I dessa reaktioner har produkterna eller kemikalierna som bildats under reaktionen en lägre energinivå än kemikalierna som fungerar som reaktionsbeståndsdelar. På detta sätt "söker" molekyler som vatten sin egen (energi) nivå; atomer "föredrar" att vara i arrangemang med lägre total energi, precis som vatten rinner nedförsbacke till den lägsta tillgängliga fysiska punkten. Att sammanföra allt detta är det uppenbart att exoterma reaktioner alltid går naturligt.
Det faktum att en reaktion kommer att inträffa även utan input säger ingenting om den hastighet med vilken den kommer att ske. Om ett ämne som tas in i kroppen naturligtvis kommer att förändras till två derivatämnen som kan tjäna som direkta källor till cellulär energi, gör det lite bra om reaktionen naturligtvis tar timmar eller dagar att slutföra. Även när produkternas totala energi är högre än för reaktanterna är energibanan inte en slät sluttande sluttning på en graf; i stället måste produkterna uppnå en högre nivå av energi än den med vilken de började så att de kan "komma över puckeln" och reaktionen kan fortsätta. Denna initiala investering av energi i reaktanterna som betalar sig i form av produkter är den ovan nämnda aktiveringsenergieller Een.
Typer av enzymer
Den mänskliga kroppen inkluderar sex huvudgrupper, eller klasser, av enzymer.
oxidoreduktaser förbättra hastigheten för oxidations- och reduktionsreaktioner. I dessa reaktioner, även kallad redoxreaktioner, ger en av reaktanterna upp ett par elektroner som en annan reaktant får. Elektronpardonatorn sägs vara oxiderad och fungerar som ett reducerande medel, medan elektronparparmottagaren reduceras kallas oxidationsmedlet. Ett mer tydligt sätt att sätta detta är att vid denna typ av reaktioner flyttas syreatomer, väteatomer eller båda. Exempel inkluderar cytokromoxidas och laktatdehydrogenas.
transferaser hastighet längs överföringen av grupper av atomer, såsom metyl (CH3acetyl (CH3CO) eller amino (NH2) grupper, från en molekyl till en annan molekyl. Acetatkinas och alanindeaminas är exempel på transferaser.
hydro~~POS=TRUNC påskynda hydrolysreaktioner. Hydrolysreaktioner använder vatten (H2O) att dela upp en bindning i en molekyl för att skapa två dotterprodukter, vanligtvis genom att fästa -OH (hydroxylgruppen) från vattnet till en av produkterna och en enda-H (väteatom) till den andra. Under tiden bildas en ny molekyl från atomerna som förskjuts av komponenterna -H och -OH. Matsmältningsenzymerna lipas och sackaras är hydrolaser.
lyaser förbättra hastigheten för tillsatsen av en molekylgrupp till en dubbelbindning eller avlägsnandet av två grupper från närliggande atomer för att skapa en dubbelbindning. Dessa fungerar som hydrolaser, förutom att den borttagna komponenten inte förskjuts av vatten eller delar av vatten. Denna klass av enzymer inkluderar oxalatdekarboxylas och isocitratlyas.
isomeraser påskynda isomeriseringsreaktioner. Dessa är reaktioner där alla de ursprungliga atomerna i reaktanten bibehålls, men omorganiseras för att bilda en isomer av reaktanten. (Isomerer är molekyler med samma kemiska formel, men olika arrangemang.) Exempel inkluderar glukos-fosfatisomeras och alanin racemas.
ligaser (även kallad syntetaser) ökar hastigheten för sammanfogning av två molekyler. De åstadkommer vanligtvis detta genom att använda energi som härrör från nedbrytningen av adenosintrifosfat (ATP). Exempel på ligaser inkluderar acetyl-CoA-syntetas och DNA-ligas.
Enzyminhibition
Förutom temperatur- och pH-förändringar kan andra faktorer resultera i att enzymsaktivitet minskas eller stängs av. I en process som kallas en allosterisk interaktion ändras enzymets form tillfälligt när en molekyl binder till en del av det bort från var det ansluter sig till reaktanten. Detta leder till förlust av funktion. Ibland är detta användbart när produkten i sig fungerar som allosterisk hämmare, eftersom detta vanligtvis är ett tecken på att reaktionen har gått till den punkt där ytterligare produkt inte längre behövs.
Vid konkurrensinhibering tävlar ett ämne som kallas en reglerande förening med reaktanten om bindningsstället. Detta liknar det att försöka sätta flera arbetsnycklar i samma lås på samma gång. Om tillräckligt med dessa regulatoriska föreningar förenar sig med en tillräckligt hög mängd närvarande enzym bromsar det eller stänger av reaktionsvägen. Detta kan vara till hjälp i farmakologi eftersom mikrobiologer kan utforma föreningar som konkurrerar med bindningsställena för bakterieenzymer, vilket gör det mycket svårare för bakterierna att orsaka sjukdom eller överleva i människokroppen, period.
Vid icke-konkurrenskraftig hämning binder en hämmande molekyl till enzymet på en annan plats än det aktiva stället, liknande det som händer i en allosterisk interaktion. Irreversibel hämning inträffar när hämmaren permanent binder till eller signifikant degraderar enzymet så att dess funktion inte kan återhämta sig. Nervgas och penicillin använder sig båda av denna typ av hämning, om än med massivt olika avsikter i åtanke.