Aminosyror: Funktion, struktur, typer

Posted on
Författare: John Stephens
Skapelsedatum: 22 Januari 2021
Uppdatera Datum: 20 November 2024
Anonim
Blood Vessels, Part 1 - Form and Function: Crash Course A&P #27
Video: Blood Vessels, Part 1 - Form and Function: Crash Course A&P #27

Innehåll

Aminosyror är en av de fyra huvudmakromolekylerna i livet, de andra är kolhydrater, lipider och nukleinsyror. De fungerar främst som de monomera enheterna i proteiner. De 20 naturligt förekommande aminosyrorna finns i alla levande saker, från bakterier till människor.

Eftersom aminosyror gör att proteiner och proteiner står för det mesta av din kroppsmassa, är dessa syror bokstavligen de saker som människor (och andra djur) tillverkas från.

Brister i en eller flera aminosyror kan leda till ofullständiga eller dåligt konstruerade vävnader och tros också spela en roll i uppkomsten av vissa cancerformer.

Allmän information om aminosyra

Den mänskliga kroppen kan syntetisera 10 av dessa syror, men de andra 10 måste erhållas från kostkällor och kallas därför essentiella aminosyror. Dessa erbjuds ibland som viktiga aminosyratillskott.

Aminosyror som kroppen kan tillverka kallas icke-essentiella aminosyror, en något vilseledande term eftersom kroppen faktiskt kräver dem.

Varje aminosyra har både en huvudbokstavsförkortning och en trebokstavsförkortning (t.ex. tyrosin går av både "tyr" och "Y"). Ibland modifieras aminosyror efter att de redan har införlivats i proteiner (ett exempel är hydroxylering av prolin).

Aminosyror har blivit populära i kosttillskott bland människor intresserade av allmän hälsa och de som hoppas kunna bygga muskelmassa genom en kombination av viktträning och näringsmässiga ingrepp.

Den grundläggande strukturen för aminosyror

Den universella strukturen för alla aminosyror är en central kolatom som har en karboxyl grupp, en aminogrupp, a väteatom och en "R" sidokedja som varierar från aminosyra till aminosyra bunden till den.

De karboxylgrupp består av en kolatom som är dubbelbunden till en syreatom och även bunden till en hydroxylgrupp (-OH). Det kan representeras som -CO (OH) och det är detta som tjänar dessa föreningar beteckningen "syra", eftersom väteatomen i hydroxylkomponenten enkelt doneras, vilket lämnar en -CO (O)-) grupp.

De 20 aminosyrorna som finns i naturen kallas alfa-aminosyror eftersom amino (-NH2) -gruppen är bunden till alfakolet i karboxylsyran, som är kolet bredvid -CO (OH) -gruppen. Detta kol är också det "centrala" kolet som beskrivs ovan.

Aminosyror varierar i massa från 75 gram per mol (glycin) till 204 gram per mol (tryptofan) och är i genomsnitt mindre än sockerglukosen (180 gram per mol).

Om varje aminosyra observerades med samma frekvens i naturen, skulle varje utgöra cirka 5 procent av aminosyrorna i proteinstrukturer (100 procent dividerat med 20 aminosyror = 5 procent per aminosyra).

I verkligheten varierar dessa frekvenser från drygt 1,2 procent (tryptofan och cystein) till knappt 10 procent (leucin).

Kategorier av aminosyror

De "R" sidokedjor, eller helt enkelt R-kedjor, ingår i olika underkategorier som både beskriver och bestämmer det biokemiska beteendet hos aminosyran som helhet. Ett vanligt schema kategoriserar aminosyror som hydrofob, hydrofil (eller polär), laddad eller amfipatiska.

hydrofoba kommer från det grekiska för "rädsla för vatten", och dessa åtta aminosyror är så märkta eftersom deras sidokedjor är opolärt, vilket betyder att de varken har en elektrostatisk laddning eller en asymmetriskt fördelad laddning. Som ett resultat av denna egenskap finns hydrofoba aminosyror vanligtvis på insidan av proteiner, "säkra" från vatten.

På liknande sätt dessa syror hydrofil kamrater tenderar att samlas på de yttre ytorna av proteiner. Laddad och amfipatiska molekyler visar under tiden sina egna charm och särdrag.

Följande är en lista över enskilda aminosyror tillsammans med några av deras utmärkande egenskaper. De presenteras i ordning med förkortningarna med en bokstav för att underlätta referens, men om du väljer att försöka memorera namnen på aminosyrorna bör du använda oavsett gruppschema eller annat trick som gör denna uppgift så lätt som möjligt.

Hydrofoba aminosyror

Dessa åtta aminosyror grupperas vanligtvis ihop och kallas ibland "icke-polär" i stället för hydrofob, även om de väsentligen betyder samma sak. De deltar på det inre av proteiner i van der Waals interaktioner, som är som kovalenta eller joniska bindningar men mycket svagare och mer övergående.

Tryptofan ingår ibland i denna grupp, men den är faktiskt amfipatisk.

Hydrofila aminosyror

Dessa aminosyror kallas ofta "polära, men oladdade." De peppar de yttre ytorna på proteiner och rekyler inte i närvaro av vatten.

Laddade aminosyror

Dessa föreningar uppträder mycket som hydrofila (polära) aminosyror genom att de lätt interagerar med vatten, men de har en nettoladdning på +1 eller -1. Detta gör dem syror (protondonatorer) eller baser (protonacceptorer) vid pH eller surhet i människokroppen.

Amfipatiska aminosyror

"Amfipatisk" betyder ungefär att "känna båda" på grekiska, och dessa aminosyror kan fungera som både icke-polär (hydrofob) och polär (hydrofil), nästan som en softbollspelare som inte är en superstjärna eller smet men kan fungera kapabelt i båda roller i en sport där de flesta spelares kapacitet är mycket specialiserad.

De har inte en nettoladdning, men fördelningen av elektrisk laddning längs R-kedjorna för dessa aminosyror är markant asymmetrisk.